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Micrografía 3D que muestra la separación de isoformas de actina en un grupo de células. La capa superior (teñida de rojo) consta de actina gamma, mientras que la base y los bordes muestran actina beta (verde), lo que demuestra que la actina gamma forma preferentemente redes rígidas cerca del ápice celular mientras que la actina beta forma preferentemente haces paralelos con un patrón organizativo distinto. . Crédito: Andreas Janshof
Las pequeñas cosas importan, por ejemplo, un solo aminoácido puede cambiar completamente la estructura de una célula. Investigadores de las universidades de Göttingen y Warwick investigaron la estructura y la mecánica del componente principal del citoesqueleto de la célula: una proteína conocida como actina. La actina se encuentra en todas las células vivas y tiene una variedad de funciones importantes, desde la contracción muscular hasta la señalización celular y la forma de las células.
Esta proteína viene en dos tipos llamados isoformas, conocidas como actina gamma y actina beta. La diferencia entre las dos proteínas es mínima. Sólo unos pocos aminoácidos difieren en una sola parte de la molécula. Sin embargo, este simple cambio tiene un enorme impacto en la célula. En la naturaleza, normalmente sólo se encuentra una mezcla de las dos isoformas. En su estudio, los investigadores separaron las dos isoformas y las analizaron individualmente. Y los resultados fueron publicado en la revista Comunicaciones de la naturaleza.
Los investigadores estudiaron el comportamiento de las redes de filamentos, centrándose especialmente en las propiedades únicas de las isoformas individuales. Han utilizado técnicas especializadas que les permiten evaluar los mecanismos y la dinámica de los modelos de investigación de redes citoesqueléticas, aprovechando la experiencia en biofísica de Göttingen y en bioingeniería de Warwick.
Los resultados indican que la actina gamma prefiere formar redes rígidas cerca del ápice celular, mientras que la actina beta prefiere formar haces paralelos con un patrón organizativo distinto. Esta diferencia probablemente se deba a la interacción más fuerte de la gamma-actina con tipos específicos de iones cargados positivamente, lo que hace que sus redes sean más rígidas que las formadas por la beta-actina.
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Micrografía que muestra la etapa inicial del ensamblaje de actina en presencia de iones de magnesio. Crédito: Andreas Janshof
«Nuestros hallazgos son convincentes porque abren nuevas perspectivas para comprender la compleja dinámica de las redes de proteínas dentro de las células», explica el profesor Andreas Janshof, del Instituto de Química Física de la Universidad de Göttingen.
La investigación avanza la comprensión de los científicos sobre los procesos celulares fundamentales al resaltar funciones biológicas específicas de la actina, lo que será particularmente importante para procesos que involucran la mecánica celular como el crecimiento, la división y la maduración celular en los tejidos.
«Las implicaciones de estos descubrimientos se extienden al campo más amplio de la biología celular, proporcionando conocimientos que podrían impactar muchas áreas de investigación y aplicaciones, por ejemplo, en la biología del desarrollo», añade Janshof.
más información:
Peter Nietmann et al., Las isoformas de actina citosólica forman redes con diferentes propiedades reológicas que indican una función biológica específica. Comunicaciones de la naturaleza (2023). doi: 10.1038/s41467-023-43653-s
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