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Investigadores de Vanderbilt han descubierto cómo la bacteria Bacteroides sobrevive sin agua en los techos de los hospitales



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El patógeno Acinetobacter baumannii puede vivir en los techos de los hospitales, sin agua, durante meses, una capacidad que lo ayudó a convertirse en una de las principales causas de infecciones adquiridas en los hospitales.

Ahora, un equipo de investigadores de Vanderbilt ha descubierto un mecanismo que utiliza este insecto para vivir en un estado seco: produce proteínas de «hidrofilina» que protegen contra la privación de agua.

Acinetobacter spp./CDC

El descubrimiento, publicado en la revista célula huésped y microbiopodría guiar nuevas estrategias para eliminar A. baumannii de las superficies dirigiéndose a estas proteínas de hidrofilina.

La Organización Mundial de la Salud considera a A. baumannii como una de las bacterias de mayor prioridad que necesita nuevos antibióticos debido a su creciente resistencia a los antibióticos, dijo Eric Scar, PhD, MPH, Profesor Ernst W. Goodpastor de Patología, Microbiología e Inmunología.

«El hecho de que A. baumannii contamine las superficies de los hospitales y sea extremadamente difícil de eliminar hace que entren en contacto cercano con pacientes extremadamente vulnerables», dijo Scar, quien también es director del Instituto Vanderbilt de Infecciones, Inmunología e Infecciones. Las interrupciones en las prácticas de control de infecciones durante la pandemia de COVID-19 han provocado recientemente un aumento repentino de los casos de A. baumannii.

Los resultados también pueden tener aplicaciones traslacionales para la conservación de productos farmacéuticos a base de proteínas y bacterias vivas (probióticos) que se secan y envasan en forma de píldoras, quedando solo una porción.

«El desafío para los probióticos es lograr que suficientes bacterias pasen por el estómago y los intestinos», dijo Scar. «Si pones estas proteínas de Acinetobacter en un probiótico, es más probable que ese organismo sobreviva al proceso de deshidratación y salga vivo de la píldora».

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Para explorar cómo A. baumannii tolera la pérdida de agua, la becaria postdoctoral Erin Green, PhD, dirigió los estudios que primero examinaron los efectos de la deshidratación en la fisiología y la enfermedad de A. baumannii. Los investigadores encontraron que A. baumannii podía sobrevivir más de siete meses de deshidratación y que cuando se secaba y luego se rehidrataba, causaba infecciones más mortales en ratones. También demostraron que las cepas clínicas recién aisladas de A. baumannii eran 10 veces más resistentes a la sequía que las cepas antiguas de laboratorio.

Usando la detección genética, Green y sus colegas descubrieron dos proteínas de tolerancia a la sequía de A. baumannii, que el equipo denominó DtpA y DtpB. Las proteínas tienen una secuencia inusual de aminoácidos de unidades repetitivas y no son similares a las proteínas típicas, dijo Scar.

«La secuencia de proteínas realmente nos sorprendió, y rápidamente descubrimos que DtpA y DtpB comparten estas características inusuales con un grupo de proteínas llamadas ‘proteínas intrínsecamente desordenadas’ que se encuentran en organismos conocidos por ser extraordinariamente resistentes a la falta de agua».

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La lista de organismos incluye tardígrados, nematodos, levaduras y semillas de plantas. DtpA y DtpB se encuentran entre las primeras proteínas bacterianas intrínsecamente perturbadas que se caracterizan.

«Fue fascinante saber que Acinetobacter usa la misma estrategia para combatir la privación de agua que los tardígrados, que se encuentran entre los animales más resistentes que se sabe que han sobrevivido incluso a la exposición al espacio exterior», dijo Scar.

Los investigadores demostraron que la expresión de DtpA en una cepa de bacteria probiótica diferente puede extender la protección contra la pérdida de agua para esa cepa, lo que respalda la idea de usar DtpA o proteínas similares para ayudar a la supervivencia del probiótico después de la deshidratación. También demostraron que el secado o la inhibición por calor de la enzima proteica purificada en presencia de DtpA protege la actividad de la enzima.

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«Creemos que estas proteínas pueden tener valiosas aplicaciones comerciales para mantener la actividad de las proteínas y para bioterapéuticos», dijo Scar.