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Explicado: cómo Omicron evade los anticuerpos y sigue siendo contagioso

Un equipo internacional de científicos ha determinado los cambios estructurales precisos en la proteína espiga de la variante Omicron.

Sus observaciones explican cómo el virus puede evadir los anticuerpos contra variantes anteriores y seguir siendo altamente infeccioso.



«Los hallazgos proporcionan un modelo que los investigadores pueden usar para diseñar nuevas contramedidas, ya sean vacunas o terapias, contra omicron y otras variantes de coronavirus que puedan surgir», dijo David Veesler, profesor asociado de bioquímica en la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington en Seattle.A

Los investigadores informan de sus hallazgos en la revista Science.

La variante Omicron, que se identificó por primera vez en noviembre de 2021 en Sudáfrica, está provocando una oleada de infecciones en todo el mundo. Además de ser altamente infecciosa, la variante puede evadir los anticuerpos contra variantes anteriores, lo que conduce a infecciones de avance entre quienes han sido vacunados y quienes han sido infectados previamente.

Se cree que la infecciosidad del virus se debe, al menos en parte, a la gran cantidad de mutaciones en las secuencias de aminoácidos de la proteína espiga del virus.A

El virus utiliza la proteína espiga para adherirse a las células que infecta y entrar en ellas. La proteína espiga de Omicron tiene 37 mutaciones que la distinguen de los primeros aislamientos de SARS-CoV-2 en 2020.

Para entender cómo Omicron acumuló tantas mutaciones mientras retenía interacciones eficientes con el receptor ACE2 del huésped, Veesler y sus colegas utilizaron estudios cristalográficos de rayos X y microscopía crioelectrónica para revelar la organización 3D de la proteína espiga de Omicron.

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Usando estas técnicas, los científicos revelan cómo las mutaciones cambiaron la forma en que la proteína interactúa con los anticuerpos, de modo que se reduce la capacidad de casi todos los anticuerpos monoclonales contra ella, mientras que, al mismo tiempo, se reduce la capacidad del dominio de unión al receptor de pico para unirse a ACE2. mejorado.A

El efecto general ha sido hacer posible que el dominio de unión al receptor evada los anticuerpos que lo atacan y se una a ACE2 aún más estrechamente.

Los hallazgos demuestran qué formidable oponente es el SARS-CoV-2, dijo Veesler.

“Este virus tiene una plasticidad increíble: puede cambiar mucho y aun así mantener todas las funciones que necesita para infectar y replicarse”, señaló. «Y es casi seguro que omicron no sea la última variante que veremos».

El objetivo en el futuro debe ser centrarse e identificar regiones adicionales en la proteína de pico que no se pueden cambiar sin hacer que la proteína pierda su función, dijo Veesler.

Debido a su importancia, estas áreas tienden a permanecer conservadas incluso cuando otras partes de la proteína mutan.

Por lo tanto, es probable que tales regiones conservadas de proteínas virales permanezcan sin cambios en cualquier nueva variante que pueda surgir.A

Estas regiones serían objetivos ideales para nuevas vacunas y terapias que podrían ser efectivas no solo contra nuevas variantes sino también contra nuevos sarbecovirus, el grupo de virus que comprende el SARS-CoV-2 y el SARS-CoV, dijo Veesler.

–IANOS

rvt/shb/

(Solo el titular y la imagen de este informe pueden haber sido modificados por el personal de Business Standard; el resto del contenido se genera automáticamente a partir de una fuente sindicada).

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