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Enfermedad neurodegenerativa asociada con un mecanismo similar a prión en agregados de proteínas FUS

Enfermedad neurodegenerativa asociada con un mecanismo similar a prión en agregados de proteínas FUS

Un nuevo estudio realizado por científicos del VIB-KU Leuven Brain and Disease Center y otros lugares revela el papel de una proteína de unión a ARN llamada Fusionada en Sarcoma (FUS) en el desarrollo de la degeneración del lóbulo frontotemporal (FTLD) y la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) . Los detalles están contenidos en un artículo publicado en Neurodegeneración molecular Titulado «Desarrollo de una enfermedad similar a la demencia frontotemporal causada por la agregación de semillas y la propagación de FUS«.

Los resultados del estudio respaldan una creencia cuestionada desde hace mucho tiempo sobre el papel de la proteína FUS en las enfermedades neurodegenerativas. La proteína FUS suele estar situada en el núcleo celular, pero en algunos pacientes se agrupa en agregados en el citoplasma. Ahora, los científicos dirigidos por Sandrine da Cruz, PhD, profesora y directora del Laboratorio de Neurofisiología en Trastornos Neurodegenerativos del VIB-KU Leuven, han demostrado cómo los agregados de FUS se propagan y se comportan en las enfermedades neurodegenerativas.

Según el artículo, los científicos inyectaron agregados de FUS humanos asociados con la enfermedad en ratones adultos que fueron diseñados para expresar la proteína FUS humana. Los agregados actuaron como semillas, provocando que la proteína FUS humana encontrada en los ratones se agregara y se extendiera a otras áreas del cerebro. Las proteínas agregadas exacerbaron el deterioro cognitivo y los déficits de comportamiento dependientes de la edad en ratones. Reflejó la forma en que se forman y propagan los agregados de proteínas en pacientes con FTLD y ELA.

«Este hallazgo apunta a un mecanismo similar a los priones, un proceso en el que las proteínas se pliegan mal y hacen que otras proteínas se plieguen mal de manera similar, lo que lleva a la propagación de enfermedades dentro del cuerpo», dijo Sonia Vásquez Sánchez, Ph.D., Investigador de la UCLA. Coprimer autor del estudio. De hecho, sus hallazgos «contribuyen a la creciente evidencia de que la translocación priónica de proteínas mal plegadas representa un proceso común en la patogénesis de muchas enfermedades neurodegenerativas», incluidas el Parkinson y el Alzheimer, escribió el equipo.

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Según los resultados, el proceso también afecta a especies específicas. Los científicos no observaron el proceso de agregación de proteínas cuando inyectaron los agregados en ratones que expresaban FUS de tipo salvaje.

Vásquez-Sánchez señaló además que «la identificación precisa de los componentes exactos de estos grupos y las regiones del cerebro más afectadas por su proliferación será crucial para el desarrollo de futuras intervenciones terapéuticas».

Los nuevos tratamientos serán de gran ayuda para los pacientes con FTLD, que representa aproximadamente 10El 20% de los casos de demencia se caracterizan por cambios en la personalidad, el comportamiento y el lenguaje debido al daño en los lóbulos frontal y temporal. Por su parte, la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) se caracteriza por la pérdida selectiva de neuronas motoras, lo que provoca debilidad muscular progresiva y parálisis, así como dificultades para tragar y hablar. Las estrategias terapéuticas dirigidas a la propagación de los agregados de proteínas FUS podrían, en última instancia, ayudar a detener o ralentizar la progresión de ambas afecciones.